Como recordaréis, los más jóvenes, los países de la OPEP impusieron en 1973 una significativa subida de los precios del petróleo como represalia por la Guerra del Yom Kippur. Se desencadenó así una crisis económica para los países importadores del crudo, cuya industria energética dependía en gran parte de este producto. ¿No os suena?

Esta “primera” crisis del petróleo despertó el interés de la búsqueda de alternativas a los combustible fósiles. Por ejemplo, se empezó utilizando etanol (procedente de la fermentación de resíduos agrícolas) como combustible pero pronto se vieron los problemas que los alcoholes daban en los motores. Por ello “algunos nos dedicamos” a estudiar la conversión catalítica de ese alcohol (o del metanol obtenido a partir de la combustión incompleta del carbón) en mezclas de hidrocarburos similares a la gasolina convencional y con muy alto índice de octano.

Ahora pasados unos años cada vez resultan más interesantes los combustibles limpios o no fósiles aunque todos provengan de un origen común en la biomasa y únicamente se diferencien en el tiempo necesario para su obtención

De ahí el interés de la investigación que se ha llevado a cabo en la Universidad de Northwestern estudiando la enzima que utilizan las bacterias metanotróficas que comen metano convirtiéndolo en metanol.

Así, por ejemplo, el estiércol del ganado vacuno podría convertirse en metano que a su vez podría llegar a los motores de nuestros automóviles (sin cambio alguno en los motores) previo paso por metanol. De hecho, el pasado año ya se estimaba que podría resultar más rentable la producción de estiercol que de leche.

Volviendo al tema de la conversión de metano en metanol: es un proceso complejo de llevar a cabo incluso por los humanos. Sin embargo hay bacterias que lo hacen de una forma natural y todo gracias a una enzima, denominada monooxigenasa de metano en partículas (pMMO). Es una proteína especialmente difícil de estudiar porque está incrustada en la membrana celular de las bacterias.

Ahora gracias a la reciente ‘revolución de la resolución’ en la crio-EM los investigadores han sido capaces de ver su estructura con detalle atómico cambiando por completo lo que se sabía hasta la fecha sobre el sitio activo de esta enzima.

¿Cómo viaja el metano hasta el sitio activo de la enzima? ¿O el metanol sale de la enzima? ¿Cómo realiza el cobre en el sitio activo la reacción química? Por fin ya se tiene contestación a estas preguntas pero todavía quedan muchas. Por eso, el equipo tiene previsto estudiar la enzima directamente en el interior de la célula bacteriana mediante una técnica de imagen de vanguardia denominada criotomografía de electrones (cryo-ET).

Así, los investigadores podrán ver exactamente cómo está dispuesta la enzima en la membrana celular, determinar cómo funciona en su entorno verdaderamente nativo y saber si otras proteínas que rodean a la enzima interactúan con ella. Estos descubrimientos proporcionarán un eslabón clave que falta a los ingenieros para aprender de la naturaleza y fabricar los mejores biocatalizadores.

¡Qué pena no haber llegado a tiempo para disfrutar de todas estas nuevas técnicas!